亲和层析是一种利用生物分子间特异性的亲和力进行分离的层析技术。酶和受体蛋白都有其特定的配体，例如酶有底物、抑制剂或辅酶等作为配体，受体蛋白有其相应的配体分子（如激素、神经递质等）。在亲和层析中，将这些配体固定在层析柱的基质上，当含有酶或受体蛋白的混合液通过层析柱时，酶或受体蛋白就会与固定化的配体特异性地结合。然后通过改变洗脱条件（如改变缓冲液的pH、离子强度或添加竞争性配体等），可以将结合的酶或受体蛋白洗脱下来，从而实现高度特异性的纯化。这种方法的选择性非常高，能够从复杂的混合物中特异性地分离出目标酶或受体蛋白，并且回收率和纯度都相对较高，因为它是基于生物分子之间的天然特异性相互作用，对目标蛋白的活性保持也比较有利。